蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组功能多样性。这些修饰几乎影响正常细胞生物学和发病机制的所有方面。因此，识别和理解PTM在细胞生物学和疾病治疗和预防的研究中至关重要。由于存在大量不同的PTM，无法对所有可能的蛋白质修饰进行全面介绍，因此仅对当今蛋白质研究中研究的最常见PTM，如磷酸化、乙酰化、泛素化、糖基化等，进行概述：
（1）磷酸化：可逆的蛋白质磷酸化，主要发生在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上，是目前研究得最深入的翻译后修饰之一。磷酸化在细胞周期、生长、凋亡和信号转导等过程中起着重要的调控作用。
（2）乙酰化：几乎所有的真核细胞蛋白质都通过不可逆和可逆的机制发生 N-乙酰化，或乙酰基转移到氮上。N 端乙酰化需要 N 端蛋氨酸被蛋氨酸氨基肽酶 (MAP) 裂解，然后用 N-乙酰基转移酶 (NAT) 用乙酰辅酶 a 的乙酰基取代氨基酸。这种类型的乙酰化是共翻译的，因为 N 端在仍与核糖体相连的生长中的多肽链上乙酰化。
（3）泛素化：泛素是一类分子量为 8 kDa 的多肽，由 76 个氨基酸组成，通过泛素 C 末端的甘氨酸连接到靶蛋白赖氨酸的 ε-NH2 上。在最初的单泛素化事件之后，可能形成泛素聚合物，然后 26S 蛋白酶体识别多聚泛素化蛋白，26S 蛋白酶体催化泛素化蛋白的降解和泛素的再循环。
（4）糖基化：蛋白质糖基化是蛋白质翻译后的主要修饰之一，对蛋白质的折叠、构象、分布、稳定性和活性都有重要影响。
